Wissenschaftler vom Europäischen Molekularbiologie-Laboratorium EMBL haben gemeinsam mit Forschern von DESY und vom US-Beschleunigerzentrum SLAC in Kalifornien natürlich produzierte Proteinkristalle direkt in biologischen Zellen geröntgt. Die Untersuchung mit dem gegenwärtig weltstärksten Röntgenlaser LCLS am SLAC belegt, dass sich diese natürlichen Kristalle nutzen lassen, um die räumliche Struktur von Proteinen zu bestimmen. Die Studie ist im Fachblatt „International Union of Crystallography Journal“ (IUCrJ) erschienen. Strukturbiologen unternehmen große Anstrengungen, um die räumliche Struktur von Biomolekülen zu entschlüsseln, denn die Form eines Proteins verrät nicht nur viel über seine Funktion, sie kann auch dazu dienen, maßgeschneiderte neue Medikamente zu entwickeln. Mit Hilfe der sogenannten Kristallographie lässt sich die atomare Struktur von Proteinen untersuchen, aus den Biomolekülen muss jedoch zuvor ein Kristall gezüchtet werden, was meist sehr kompliziert ist und oft an Grenzen führt. Für ihre Untersuchung an der LCLS (Linac Coherent Light Source) haben die Hamburger Forscher stattdessen Kristalle benutzt, die natürlicherweise in Hefezellen wachsen.
Zwar gehört die Kristallzucht zum täglich Brot von Strukturbiologen, die Tatsache, dass Organismen natürlicherweise Proteinkristalle in ihren Zellen bilden, ist jedoch weniger bekannt. „Als wir von diesen natürlich wachsenden Kristallen hörten, haben wir uns gefragt, ob wir diese für Kristallographie-Experimente benutzen können“, berichtet einer der beiden Hauptautoren der Studie, Daniel Passon aus der Gruppe von Matthias Wilmanns in der Hamburger EMBL-Niederlassung. „Proteinkristalle für Kristallographie-Experimente im Labor zu züchten, ist nicht immer einfach – man stelle sich vor, wir könnten Zellen dies für uns tun lassen: eine kleine Kristallfabrik in einer Zelle!“
Die Forscher untersuchten Kristalle, die natürlicherweise in einem Bereich der Zelle vorkommen, die Peroxisomen genannt werden. Diese Zell-Organellen zerlegen große Moleküle wie beispielsweise Fettsäuren und halten dabei giftige Prozesse in ihren eigenen Grenzen und damit fern von den übrigen Teilen der Zelle.
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Schematische Darstellung, wie der Strahl eines Freie-Elektronen-Röntgenlasers einen Proteinkristall im Peroxisom einer Hefezelle trifft. | Bild: Thomas Seine, EMBL/CFEL
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